来自加拿大多伦多大学，英国伦敦大学的研究人员采用了一种综合性整体蛋白质组分析方法，构建了三千多个人可溶性蛋白之间多达上万个高可信度的物理相互作用，这添补了之前科学家们对于人类蛋白复合物知之甚少的空白，为深入了解核心生物进程提供了重要信息。相关成果公布在Cell杂志上。

领导这项研究的是包括多伦多大学的Andrew Emili在内的三位蛋白研究专家，他们其中有的曾构建过酿酒酵母蛋白复合物图谱，有的研发过新型的细胞蛋白质组学研究新方法。

对于这一研究新成果，来自美国西北大学医学院的Sui Huang（未参与这一研究）评价道，“这篇文章包含了大量的工作，系统地识别了人类细胞中可溶性蛋白之间的的物理作用。获得了一个非常有用的数据库，可以通过这个数据库搜索体外和体内某种蛋白经测试的相互作用。这个数据库令人惊叹，虽然它可能不完整，但对于生物医学研究领域来说，这是一个不可多得的资源。”

细胞过程往往依赖于蛋白质之间稳定的物理相互作用。近年来在这一方面取得了不少成功，但是关于人类蛋白质复合物的组成，科学家们仍然了解的很少。

为了添补这一空白，研究人员采用一种综合性整体蛋白质组分析方法，通过色谱分离，将培养的人类细胞分离成为超过一千份的生化组分，然后利用定量串联质谱技术进行分析，从而系统识别出了一个由3,006个稳定的，可溶性的人类蛋白之间13,993个高可信度相互作用组成的网络图谱。

研究人员发现的622个假定蛋白复合物中，大部分与核心生物进程有关，其中还有两个候选疾病基因，以及未注释的蛋白作用机制。更引人注目的是，大型的多蛋白组件更多的被注释分析，进化上也更保守，而只带有5个，或者更少亚基的人类蛋白复合物被解析的更少，而且也仅仅在脊椎动物中出现，这表明进化上近期出现过功能革新。