海外杰出学者施一公回国后在清华大学建立了自己的实验室，近期，他在新的实验室以清华的名义发表的文章刊登在《自然》（Nature）子刊——《自然—结构与分子生物学》（Nature Structural & Molecular biology）2008年12月14日在线版上。

TNFAIP8-like 2（TIPE2）在维持免疫内环境的过程具有重要的意义，但是关于TIPE2的工作机制至今不明晰。

施一公的研究小组对TIPE2的晶体结构进行了分析，发现其真实的蛋白折叠结构与先前用软件预测的折叠结构有出入，尤其是该蛋白的死亡效应区域（death effector domain）结构。明显的，TIPE2蛋白具有一个巨大的疏水中央腔体结构，该区域具有协助蛋白结合的功能。探明TIPE2蛋白的结构的意义在于深入了解TIPE2蛋白的功能和作用机制，并且对TNFAIP8蛋白家族的结构预测也具有借鉴指导意义。