酵母的Shu蛋白复合物，是由Shu1、Shu2、Psy3和Csm2几种蛋白组成，它通过偶联复制后修复与同源重组，维持了基因组的稳定性。

然而，由于缺乏对Shu蛋白的生化及结构信息，它们在该通路中精确的作用还不明确。近日，中国科学技术大学滕脉坤课题组解析了Psy3-Csm2复合体在1.9 埃分辨率的晶体结构。

晶体结构表明，Psy3与Csm2主要通过一个疏水核心形成了一个异二聚体。出乎预料的是，Psy3和Csm2都有一个相似的非常类似于Rad51的ATPase核心结构域。

Psy3和Csm2的L2环与Rad51的结构非常类似，它赋予了Shu复合体DNA结合活性。与Rad51一样，Shu复合体似乎通过非特异性的结合到DNA上，形成了一个核蛋白纤丝 。

基于结构突变研究表明了Shu复合体的DNA结合活性，而且这对修复甲磺酸甲酯引起的DNA损伤是必须的。该发现对研究Shu复合体介导的Srs2的调节奠定了很好的基础。相关论文发表在3月30日的《生物化学期刊》（The journal of Biological Chemistry）上。

滕脉坤教授是中国科学技术大学生命科学学院党总支书记兼副院长。多年从事生物大分子晶体学和结构生物学研究，曾从事DNA寡聚核苷酸及其DNA-药物复合物的晶体学、病毒晶体学、T-细胞受体及其复合物的晶体学、葡萄糖异构酶蛋白质工程等研究工作。目前主要进行真核生物转录调控、基因损伤修复、囊泡形成相关蛋白质及其复合物的结构与功能关系研究，同时关注天然蛇毒毒素蛋白对各类离子通道的调控机理研究。