近日来自中科院上海生命科学院生物化学与细胞生物学研究所的研究人员在新研究中揭示了组蛋白H3K4甲基化抑制转录的分子机制，相关研究论文发表在2011年6月6日的《分子与细胞生物学》（Molecular and Cellular Biology）杂志上。

领导这一研究的是生化与细胞所周金秋研究员，其早年毕业于南京大学，曾在美国普林斯顿大学分子生物学从事博士后研究工作，2001年作为“百人计划”引进回国。

真核生物染色质的组蛋白末端会发生多种化学修饰（包括乙酰化和甲基化修饰等），是真核生物细胞随环境变化而改变基因表达谱式的重要调控方式。之前的研究发现组蛋白H3K4甲基化分布于基因的启动子区，对基因转录主要起正调控作用。然而有研究表明H3K4甲基化对某些基因表达起到抑制作用，其分子机制有待阐释。

研究生王珊珊等在周金秋研究员的指导下以酿酒酵母的PHO5为模式基因，发现甲基化的组蛋白H3K4通过招募组蛋白去乙酰化酶Rpd3L复合物，对PHO5基因的启动子区的组蛋白H3去乙酰化，从而稳定核小体的结构并抑制PHO5基因的转录的起始。新研究揭示了组蛋白H3K4甲基化抑制转录的一种新机制，表明真核生物细胞内组蛋白末端的同一种共价修饰在基因组不同的位置所发挥的功能是不同的。